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your2007至尊木蟲(chóng) (著名寫(xiě)手)
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Interactions of casein signal peptides (CSP) and derivatives were detected with dimyristoylphosphatidyl-glycerol and -choline liposomes. Fluorescence anisotropy indicated that the peptides interact better with DMPG than DMPC, inserting at a limited depth in the bilayer. Stronger interaction was detected for derivatives of b-CSP than of as2-CSP. Tryptophan fluorescence ( intrinsic, energy transfer, quenching) showed that the central hydrophobic core of CSP was buried in the bilayer whereas both ends remained outside, adopting a hairpin-like conformation. The secondary structure of the CSP was not affected by their interactions with phospholipids. b-CSP derivatives show both lytic and fusogenic activities. |
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| 酪蛋白信號(hào)肽（CSP）和派生物之間的相互作用利用二肉豆蔻酰磷脂酰和膽堿脂質(zhì)體檢測(cè)到。熒光各向異性表明嵌入雙分子層一定深度的多肽和二肉豆蔻酰磷脂酰甘油之間反應(yīng)比和二肉豆蔻酰磷脂酰膽堿的好。b-CSP派生物比2-CSP派生物有更強(qiáng)的反應(yīng)。色氨酸熒光（內(nèi)部的、能量傳遞、淬火）顯示CSP的中心疏水內(nèi)芯為雙分子層包裹，兩端都露出，采取發(fā)夾式構(gòu)造。CSP的二級(jí)結(jié)構(gòu)不受和磷脂質(zhì)相互作用的影響。b-CSP派生物表明裂解和膜融合。 |
2樓2012-12-24 14:54:42
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