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甘氨酸Gly,脯氨酸Pro,這兩種氨基酸也很保守是因?yàn)橛惺裁刺攸c(diǎn)?
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| 平時(shí)做蛋白質(zhì)多序列比對(duì)的時(shí)候,多次發(fā)現(xiàn)甘氨酸Gly,脯氨酸Pro,這兩種氨基酸也很保守,這是因?yàn)槭裁茨?這兩種氨基酸有什么特點(diǎn)?特別是在三維結(jié)構(gòu)中經(jīng)常起什么作用. |
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美國Oregon大學(xué)的Matthews et al 提出了已知三維空間結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)可通過降低去折疊(unfolding)的熵值來研究蛋白質(zhì)的穩(wěn)定性。 在蛋白質(zhì)的解鏈狀態(tài)下,Gly由于沒有O-碳原子,它的側(cè)鏈只有一個(gè)氫原子,缺乏長(zhǎng)側(cè)鏈的制約使多肽鏈在GIy殘基出現(xiàn)的地方具有顯著的構(gòu)象柔性,它是所有氨基酸中具有最高的構(gòu)象熵值,因而在折疊的過程中,Gly比其它氨基酸就需要更多的能量(Matthews et,al 1987)。 而Pro包含一個(gè)氨基一個(gè)羧基及一個(gè)吡咯烷環(huán)側(cè)鏈。由于其N原子位于吡咯烷環(huán)上,使得Cα-N單鍵不能旋轉(zhuǎn),因而不可能形成α-螺旋所需的轉(zhuǎn)角;加上Pro沒有N-H基,其側(cè)鏈又阻止自身C=O基接近主鏈骨架的N-H基,即不能生成維持α-螺旋構(gòu)象所需的氫鍵,因此Pro是α-螺旋的最大破壞者。在多肽鏈中,Pro不僅限制自身的(Φ,ψ)值,也限制前一個(gè)氨基酸的(Φ,ψ)值。Pro的N-C旋轉(zhuǎn)受到吡咯烷環(huán)的束縛,因而具有更小的構(gòu)象自由度,且限定隨后的氨基酸在有限的空間中,說明Pro的引入.可以減低蛋白質(zhì)去折疊時(shí)的骨架熵。 因此現(xiàn)在一致認(rèn)為,Xaa→Pro或Gly→Xaa的置換能夠降低蛋白質(zhì)去折疊時(shí)的骨架構(gòu)型熵,且在結(jié)構(gòu)的剛性部分引進(jìn)新的分子內(nèi)作用力,從而提高熱穩(wěn)定性。 所以為了穩(wěn)定蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu),這兩個(gè)氨基酸的就有可能需要保守一些。 |
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