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[交流]
甘氨酸Gly,脯氨酸Pro,這兩種氨基酸也很保守是因為有什么特點?
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| 平時做蛋白質多序列比對的時候,多次發(fā)現(xiàn)甘氨酸Gly,脯氨酸Pro,這兩種氨基酸也很保守,這是因為什么呢?這兩種氨基酸有什么特點?特別是在三維結構中經常起什么作用. |
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9樓2012-05-18 08:51:01
2樓2012-05-15 09:44:51
5樓2012-05-15 16:23:50
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547star(金幣+1): 謝謝參與
547star: 金幣+10, 謝謝!有原文嗎? 2012-05-16 23:31:24
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jiaoyixiong: 金幣+5, 鼓勵交流 2012-05-17 07:29:12
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jiaoyixiong: 金幣+5, 鼓勵交流 2012-05-17 07:29:12
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美國Oregon大學的Matthews et al 提出了已知三維空間結構的蛋白質可通過降低去折疊(unfolding)的熵值來研究蛋白質的穩(wěn)定性。 在蛋白質的解鏈狀態(tài)下，Gly由于沒有O-碳原子，它的側鏈只有一個氫原子，缺乏長側鏈的制約使多肽鏈在GIy殘基出現(xiàn)的地方具有顯著的構象柔性，它是所有氨基酸中具有最高的構象熵值，因而在折疊的過程中，Gly比其它氨基酸就需要更多的能量(Matthews et,al 1987)。 而Pro包含一個氨基一個羧基及一個吡咯烷環(huán)側鏈。由于其N原子位于吡咯烷環(huán)上，使得Cα-N單鍵不能旋轉，因而不可能形成α-螺旋所需的轉角；加上Pro沒有N-H基，其側鏈又阻止自身C=O基接近主鏈骨架的N-H基，即不能生成維持α-螺旋構象所需的氫鍵，因此Pro是α-螺旋的最大破壞者。在多肽鏈中，Pro不僅限制自身的（Φ，ψ）值，也限制前一個氨基酸的（Φ，ψ）值。Pro的N-C旋轉受到吡咯烷環(huán)的束縛，因而具有更小的構象自由度，且限定隨后的氨基酸在有限的空間中，說明Pro的引入.可以減低蛋白質去折疊時的骨架熵。 因此現(xiàn)在一致認為，Xaa→Pro或Gly→Xaa的置換能夠降低蛋白質去折疊時的骨架構型熵，且在結構的剛性部分引進新的分子內作用力，從而提高熱穩(wěn)定性。 所以為了穩(wěn)定蛋白質的結構，這兩個氨基酸的就有可能需要保守一些。 |
6樓2012-05-16 22:42:17
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