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癡夷子皮版主 (文壇精英)
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[交流]
氨基酸與鋅的親和力問(wèn)題
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幫朋友請(qǐng)教一個(gè)問(wèn)題。 請(qǐng)問(wèn)各位大俠。 哪些氨基酸與過(guò)渡金屬鋅的親和力最強(qiáng)呢? 謝謝。 ![]() [ 來(lái)自科研家族 生物醫(yī)藥家族 ] |
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木蟲(chóng)之王 (文壇精英)
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這個(gè)單從氨基酸這點(diǎn)上考慮應(yīng)該是看電荷的,帶的負(fù)電荷越多,與陽(yáng)離子結(jié)合能力越強(qiáng)。但是從蛋白角度來(lái)考慮,就要考慮接觸面整體帶電情況了?梢钥纯翠\指結(jié)構(gòu)方面的文獻(xiàn)。 祝實(shí)驗(yàn)順利 |
榮譽(yù)版主 (知名作家)
專家顧問(wèn) (知名作家)
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專家經(jīng)驗(yàn): +248 |
木蟲(chóng) (正式寫(xiě)手)
| 呵呵,很多氨基酸都可以和過(guò)渡金屬離子螯合,有氨基和羧基,金屬離子有空電子軌道的話就可以配位.樓主的這個(gè)問(wèn)題我遇見(jiàn)過(guò),但是所知也不甚詳,這個(gè)跟結(jié)構(gòu)有關(guān)系.比如GLY和銅離子的配位就比鐵的配位強(qiáng),his配位后可能比甘氨酸還牢固.有機(jī)會(huì)研究研究下. |
木蟲(chóng) (正式寫(xiě)手)
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六樓說(shuō)的是有道理的,不過(guò)糾正一點(diǎn),一般與鋅離子結(jié)合的都是蛋白質(zhì)利用空間結(jié)構(gòu)和所帶電荷與Zn離子螯合。如果你研究鋅類(lèi)保健品,應(yīng)該多考慮一下蛋白質(zhì)方面。 從常理考慮氨基酸上面應(yīng)該可以水解出的負(fù)離子越多越可以吸附鋅 |
主管區(qū)長(zhǎng) (文學(xué)泰斗)
版主 (文壇精英)
| 有些氨基酸本身沒(méi)有紫外吸收,但是與金屬離子配位后有紫外吸收,這個(gè)也需要注意,現(xiàn)在這些技術(shù)有的已經(jīng)用于飼料了,呵呵.金屬離子與酶類(lèi)的東西個(gè)人理解和氨基酸與金屬離子還不一樣.因?yàn)榻饘匐x子對(duì)酶類(lèi)起的是一個(gè)激活作用,沒(méi)有金屬離子的參與,很多酶類(lèi)是沒(méi)有活性的.激活原理餓哦沒(méi)有研究過(guò),也許是電子的得失變化,樓主可以研究.祝好運(yùn). |
版主 (文壇精英)
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銀蟲(chóng) (初入文壇)
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專家經(jīng)驗(yàn): +218 |
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我根據(jù)我在分子生物版回答的一帖補(bǔ)充一下這個(gè)問(wèn)題。 “很多氨基酸都可以和過(guò)渡金屬離子螯合,有氨基和羧基,金屬離子有空電子軌道的話就可以配位.”這是沒(méi)有錯(cuò)的。 確定配位鍵的大小,以及怎樣除去含金屬的蛋白質(zhì)的中的鋅離子的方法可以參考: 1.根據(jù)配位化學(xué)原理:與一個(gè)同樣的金屬原子或離子(在配合物種兩者都叫中心原子)形成配位鍵越多的化合物一般一旦與該金屬原子或離子形成了螯合物會(huì)越穩(wěn)定; 2.蛋白質(zhì)性形后,失去空間保護(hù)的蛋白質(zhì)螯合物中的金屬原子或離子會(huì)更容易拆解下來(lái)。 3.任何螯合物(包括鋅指蛋白)都是處于動(dòng)態(tài)平衡狀態(tài),所以螯合物中的配位鍵結(jié)合的金屬原子或離子(在配合物種兩者都叫中心原子)都不是永遠(yuǎn)呆在螯合物(包括鋅指蛋白),所以鋅指蛋白質(zhì)可能在(至少理論上)生理?xiàng)l件下失去鋅離子而穩(wěn)定存在。但是如果重新表達(dá)無(wú)鋅離子的鋅指蛋白會(huì)不會(huì)形成天然蛋白,我不清楚,因?yàn)榈鞍踪|(zhì)折疊的影響因素很多,在細(xì)胞內(nèi)至少還要考慮分子擁擠和折疊酶及分子伴侶的因素,還有我現(xiàn)在并不清楚在細(xì)胞內(nèi)的鋅指蛋白的鋅離子是不是在其他蛋白質(zhì)和酶作用下接上去的。因此,不建議重現(xiàn)表達(dá),而建議直接使用競(jìng)爭(zhēng)性螯合試劑去除鋅指蛋白的鋅離子。 根據(jù)第一條原理可以使用用冠醚(大環(huán)多元醚)、咕啉等伸向螯合物中的配位鍵結(jié)合的金屬原子或離子(在配合物種兩者都叫中心原子)的齒(配位鍵)比較多的化合物來(lái)競(jìng)爭(zhēng)奪取鋅指蛋白的鋅離子,而后用超濾或者透析方法去除掉有機(jī)螯合物。 另外,還可以在溶液中加入冠醚、咕啉、EDTA等能與金屬形成螯合物的有機(jī)物的情況下,通入少量的電流,比照蛋白質(zhì)電泳的電流、電壓的10%以下的值,改變?nèi)芤旱难趸原環(huán)境也會(huì)有利于去掉鋅指蛋白的鋅原子;之前可加入變性劑對(duì)蛋白質(zhì)變性,暴露出鋅指蛋白的鋅原子的結(jié)合位點(diǎn);而后透析或者超濾去掉變性劑和螯合上從鋅指蛋白搶奪到的鋅原子的能與金屬形成螯合物的有機(jī)物,這樣應(yīng)該至少可以獲得一些無(wú)鋅原子的鋅指蛋白。 不過(guò)直接電泳企圖獲得無(wú)鋅離子的鋅指蛋白不大可能,因?yàn)楹茈y對(duì)電泳的樣品復(fù)性,就算能夠復(fù)性,沒(méi)有其他的冠醚、咕啉、EDTA等能與金屬形成螯合物的有機(jī)物的情況下,被氧化或者出來(lái)的鋅離子的行為也很難預(yù)測(cè)。因此,我不建議如此,還有上面所說(shuō)的蛋白質(zhì)變性不要用熱變性,因?yàn)橐话銦o(wú)法恢復(fù)天然態(tài),可以用酸堿變性或者鹽酸胍或尿素變性,至少去除變性劑后能夠有些蛋白質(zhì)復(fù)性。 配位化學(xué): https://ishare.iask.sina.com.cn/f/20547086.html?from=like |
專家顧問(wèn) (知名作家)
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專家經(jīng)驗(yàn): +218 |
鐵桿木蟲(chóng) (知名作家)
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其實(shí)啊,這個(gè)親和能力可以用穩(wěn)定常數(shù)來(lái)表示,一個(gè)配體與中心原子的配合物越穩(wěn)定,穩(wěn)定常數(shù)越大,則我們可以說(shuō)這個(gè)配體與中心原子親和力較強(qiáng)。 而比較各種氨基酸與金屬鋅的親和力大小,可以用軟硬酸堿原則來(lái)解釋,軟軟結(jié)合更強(qiáng),大多數(shù)過(guò)渡金屬為軟酸,那么氨基酸中若有巰基等為軟堿的R側(cè)基,那么就比較容易與金屬形成穩(wěn)定常數(shù)大的螯合物 |
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