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御劍江湖榮譽版主 (著名寫手)
天池冶海
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[交流]
【轉(zhuǎn)帖】用Amber+Gaussian做小分子力場 已有14人參與
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用Amber+Gaussian做小分子力場，不是我的研究領(lǐng)域，不過閱讀此篇文章，發(fā)現(xiàn)不錯，轉(zhuǎn)載給此研究領(lǐng)域的蟲子們。。。 第一步：生成小分子模板 蛋白質(zhì)中各氨基酸殘基的力參數(shù)是預先存在的，但是很多模擬過程會涉及配體分子，這些有機小分子有很高的多樣性，他們的力參數(shù)和靜電信息不可能預存在庫文件中，需要根據(jù)需要自己計算生成模板。amber中的antechamber 程序就是生成小分子模板的。生成模板要進行量子化學計算，這一步可以由antechamber中附帶的mopac完成，也可以由gaussian完成，這里介紹用gaussian計算的過程。 建議在計算前用sybyl軟件將小分子預先優(yōu)化，不要用gaussian優(yōu)化，大基組從頭計算進行幾何優(yōu)化花費的計算時間太長。gaussian計算的輸入文件可以用antechamber程序直接生成，生成后去掉其中關(guān)于幾何優(yōu)化的參數(shù)即可將小分子優(yōu)化后的結(jié)構(gòu)存儲為mol2各式，上傳到工作目錄，用antechamber程序生成gaussian輸入文件，命令如下： antechamber -i 49.mol2 -fi mol2 -o 49.in -fo gzmat 這樣可以生成49.in文件，下載到windows環(huán)境，運行g(shù)aussian計算這個文件，如果發(fā)現(xiàn)計算時間過長或者內(nèi)存不足計算中斷，可以修改文件選擇小一些的基組。 獲得輸出文件49.out之后將它上傳到工作目錄，再用antechamber生成模板，命令如下： antechamber -i 49.out -fi gout -o 49mod.mol2 -fo mol2 -c resp 運行之后就會生成一個新的mol2文件，如果用看圖軟件打開這個文件會發(fā)現(xiàn)，原子的顏色很怪異，這是因為mol2的原子名稱不是標準的原子名稱，看圖軟件無法識別。下面一步是檢查參數(shù)，因為可能會有一些特殊的參數(shù)在gaff中不存在需要程序注入， 命令如下： parmchk -i 49mod.mol2 -f mol2 -o 49mod 這樣那些特殊的參數(shù)就存在49mod這個文件中了 第二步：處理蛋白質(zhì)文件 amber自帶的leap程序是處理蛋白質(zhì)文件的，他可以讀入PDB各式的蛋白質(zhì)文件，根據(jù)已有的力場模板為蛋白質(zhì)賦予鍵參數(shù)和靜電參數(shù)。 PDB格式的文件有時會帶有氫原子和孤對電子的信息，但是在這種格式下氫原子和孤對電子的命名不是標準命名，力場模板無法識別這種不標準的命名，因此需要將兩者的信息刪除 ATOM 12 1H ARG A 82 12.412 8.891 34.128 1.00 0.00 H 在PDB各式里面，氫原子的信息會在第13或者14列出現(xiàn)H字符，可以應用grep命令刪除在13或者14列出現(xiàn)H的行命令如下： grep -v ‘^………….H’ 1t4j.pdb > x grep -v ‘^…………H’ x > 1t4j_noh.pdb 除了刪除氫和孤對電子，還應該把文件中的結(jié)晶水、乙酸等分子刪除，這些分子的信息常常集中在文件的尾部，可以直接刪除。 處理過之后的蛋白質(zhì)文件，只包括各氨基酸殘基和小分子配體的重原子信息，模擬需要的氫原子和水分子將在leap中添加接下來需要進一步整理蛋白質(zhì)文件，主要關(guān)注氨基酸的不同存在形態(tài)和小分子的原子名稱。半胱氨酸有兩種存在形態(tài)，有的是兩個半胱氨酸通過二硫鍵相連，有的則是自由的，兩種半胱氨酸在力場文件中是用不同的unit來表示的，這相當于是兩個完全不同的氨基酸，需要手動更改蛋白質(zhì)文件中半胱氨酸的名字，橋連的要用CYX，自由的用CYS 組氨酸有若干種質(zhì)子態(tài)，和半胱氨酸一樣，也需要查閱文獻確定這些質(zhì)子態(tài)，并更改殘基名稱 最后需要修改的是配體分子的原子名，這是工作量最大的事情，仔細觀察可以發(fā)現(xiàn)，一般PDB文件中配體的各個原子名稱，和我們上面通過antechamber 生成的49mod.mol2中原子名稱并不一致，這會造成leap無法識別這些原子，無法為這些原子賦予力參數(shù)和靜電參數(shù)， 因此需要手動更改蛋白質(zhì)文件中配體分子的原子名稱。 進行這一步可以同時用看圖軟件打開49mod.mol2和蛋白質(zhì)文件，隱藏蛋白質(zhì)文件中除配體分子以外的所有結(jié)構(gòu)，旋轉(zhuǎn)兩個文件，讓他們姿態(tài)相近，以方便觀察，并且在各自均標識原子名稱，然后用文字編輯軟件打開蛋白質(zhì)文件，核對看圖軟件中兩個分子對應的原子名稱，手動逐一修改。 修改原子名稱需要極大的耐心和細心，如果發(fā)生錯誤下一步的操作會無法繼續(xù)。我現(xiàn)在想到的也只有這個笨辦法，如果誰還有別的好法子，歡迎告訴我。 現(xiàn)在文件的準備工作都已經(jīng)完成，該開始正式的模擬了 第三步：生成拓撲文件和坐標文件 用amber進行分子動力學模擬需要坐標和拓撲文件，坐標文件記錄了各個質(zhì)點所座落的坐標，拓撲文件記錄了整個體系各質(zhì)點之間的鏈接狀況、力參數(shù)電荷等信息。這兩個文件是由leap 程序生成的amber中有兩個leap程序，一個是純文字界面的tleap，一個是帶有圖形界面的Xleap。但是amber的圖形界面做得很差，用遠程登錄使用圖形界面不僅麻煩而且慢，所以我比較偏愛使用tleap，兩個leap的命令是完全一樣的，其實用哪一個都無所謂。 啟動tleap，在shell里輸入命令tleap，leap就啟動了，shell里會顯示 -I: Adding /usr/local/amber8/antechamber-1.23/dat/leap/prep to search path. -I: Adding /usr/local/amber8/antechamber-1.23/dat/leap/lib to search path. -I: Adding /usr/local/amber8/antechamber-1.23/dat/leap/parm to search path. -I: Adding /usr/local/amber8/antechamber-1.23/dat/leap/cmd to search path. Welcome to LEaP! (no leaprc in search path) > 這個>是leap的提示符 下面要調(diào)入庫文件。amber是模擬生物分子的好手，主要就是依靠專門為蛋白質(zhì)多糖核酸量身訂做的amber力場，力場的所有參數(shù)都存 儲在庫文件里，所以打開leap第一件事便是調(diào)入庫文件。 amber提供了很多種庫，這里我們只用到兩個庫，gaff和02庫，輸入命令： >source leaprc.gaff >source leaprc.ff02 之后兩個庫就調(diào)入進來了 這時可以用list命令看看庫里都有什么： 這里面羅列的就是庫里面的unit，包括20種氨基酸、糖以及核酸還有一些常見離子的參數(shù) 下面一步是調(diào)入配體分子的模板，首先補全參數(shù)，輸入命令： >loadamberparams 49mod 然后讀入模板文件,輸入命令： >MOL = loadmol2 49mod.mol2 其中MOL是unit的名字，要保證這個名字和pdb文件中配體的殘基名完全一致，否則系統(tǒng)仍然無法識別pdb文件中的小分子 現(xiàn)在再輸入list命令會發(fā)現(xiàn)庫里面多了一個unit: 那個就是配體分子的模板 下面讀入pdb文件，輸入命令： >comp = loadpdb 1t4j_noh.pdb 如果輸入這個命令之后，屏幕上出現(xiàn)了大量的創(chuàng)建unit或者atom的信息，如下所示，則說明上面一步的pdb文件處理沒有做好， 還需要重新處理，通常這種情況都發(fā)生在配體分子上面，有時則是因為蛋白質(zhì)中存在特殊殘基。 Creating new UNIT for residue: FRJ sequence: 1 Created a new atom named: O36 within residue: .R Created a new atom named: S33 within residue: .R Created a new atom named: O35 within residue: .R Created a new atom named: N34 within residue: .R 如果屏幕僅僅顯示添加原子，這說明輸入的PDB文件中缺失了部分重原子，leap根據(jù)模板自動補全了這些缺失的原子，這種情況 不會影響進一步的計算 Added missing heavy atom: .R.A Added missing heavy atom: .R.A Added missing heavy atom: .R.A Added missing heavy atom: .R.A 根據(jù)體系的具體情況，還可能要將成對的CYX殘基中的二硫鍵相連，有時候還會鏈接其他原子，比如將糖基鏈接在氨基酸殘基上 ，用bond命令可以完成，命令用法如下： >bond comp.35.SG comp.179.SG 其中comp是剛才讀入的分子名稱，35和179是殘基序號，SG是CYX殘基模板中硫原子的名稱，用comp.35.SG這樣的語法就可以定 位一個原子 如果希望進行考慮溶劑效應的動力學模擬，可能還需要為體系加上水，加水有很多種命令，這里只列舉一個： >solvatebox comp TIP3PBOX 10.0 solvatebox命令是說要加上一個方形的周期水箱，comp指要加水的分子，TIP3PBOX是選擇的水模板名稱，10.0是水箱子的半徑 有的體系總電荷不為0，為了模擬穩(wěn)定，需要加入抗衡離子，系統(tǒng)會自動計算體系的靜電場分布，在合適的位置加上離子，命令如下： >addions comp Na+ 0 意思是用鈉離子把體系總電荷補平，還可以選擇其他庫里面有的離子。 完成這一步之后就可以輸出拓撲文件和坐標文件了，但是為了方便起見，在運行最后一步之前要先把leap里加工好的分子單獨存 成一個庫文件，以后可以直接調(diào)用這個庫文件，免得重復上面的操作： >saveoff comp 1taj.off 這樣就生成了一個off文件在那里，下面輸出拓撲文件和坐標文件 >saveamberparm comp 1t4j.prmtop 1t4j.inpcrd Checking Unit. Building topology. Building atom parameters. Building bond parameters. Building angle parameters. Building proper torsion parameters. Building improper torsion parameters. total 1 improper torsion applied Building H-Bond parameters. Not Marking per-residue atom chain types. Marking per-residue atom chain types. (Residues lacking connect0/connect1 - these don’t have chain types marked: res total affected CMET 1 ) (no restraints) >quit 現(xiàn)在準備好拓撲文件和坐標文件，接下來就可以開始能量優(yōu)化和動力學模擬了。如果愿意的話還可以用ambpdb這個命令生成一 個pdb文件，直觀地看一看生成了什么東西，命令如下： [snowyowls@localhost actualamber]$ ambpdb -p 1t4j.prmtop <1t4j.inpcrd> kankan.pdb | New format PARM file being parsed. | Version = 1.000 Date = 09/08/06 Time = 16:36:09 [snowyowls@localhost actualamber]$ 可以下載之后用看圖軟件欣賞，如果加了溶劑盒子的話，看的時候可要小心，會恨嚇人的樣子。 第四步：能量優(yōu)化 用amber進行分子動力學模擬需要坐標和拓撲文件，這在上一步已經(jīng)完成了，分別生成了1t4j.prmtop 和1t4j.inpcrd兩個文件 ，下面一步就是動力學模擬之前的能量優(yōu)化了。 由于我們進行的起始結(jié)構(gòu)來自晶體結(jié)構(gòu)或者同源模建，所以在分子內(nèi)部存在著一定的張力，能量優(yōu)化就是在真正的動力學之前， 釋放這些張力，如果沒有這個步驟，在動力學模擬開始之后，整個分子可能會因此散架。 能量優(yōu)化由sander模塊完成，運行sander至少需要三個輸入文件，分別是分子的拓撲文件，坐標文件以及sander的控制文件。 現(xiàn)在分子的拓撲文件和坐標文件已經(jīng)完成，需要建立輸入文件，min_1.in Initial minimisation of our structures &cntrl imin=1, maxcyc=4000, ncyc=2000, cut=10, ntb=1,ntr=1, restraint_wt=0.5 restraintmask=’:1-283′ / 文件首行是說明，說明這項任務的基本情況； &cntrl與/之間的部分是模擬的參數(shù) 其中imin=1表示任務是能量優(yōu)化，maxcyc=4000表示能量優(yōu)化共進行4000步，ncyc=2000表示在整個能量優(yōu)化的4000步中， 前 2000步采用最陡下降法，在2000步之后轉(zhuǎn)換為共軛梯度法，如果模擬的時候不希望進行方法的轉(zhuǎn)換，可以再加入另一 個關(guān)鍵詞NTMIN，如果NTMIN =0則全程使用共軛梯度法，NTMIN=2則全程使用最陡下降法，此外還有=3和=4的選項，分別是xmin法和lmod法 ，具體情況可以看手冊。 第二行的cut=10表示非鍵相互作用的截斷值，單位是埃， ntb=1表示使用周期邊界條件，這個選項要和前面生成的拓撲文件坐標文件相匹配， 如果前面加溶劑時候用的是盒子水，就設置ntb=1，如果加的是層水，那就應該選擇ntb=0；ntr=1表示在能量優(yōu)化的過程中要約束一些原子， 約束的是哪些原子呢？后面有。 第三行和第四行都是關(guān)于約束原子的信息，restraint_wt=0.5限定了約束的力常數(shù)，在這里約束原子就是把原子用一根彈簧拉在固定的 位置上，一旦原子偏離固定的位置，系統(tǒng)就會給他施加一個回復力，偏離的越遠，回復力越大，回復力就是由這個力常數(shù)決定的，單位是 Kcal/(mol*A)。 restraintmask=’:1-283′表示約束的是從1到283號殘基，在這個分子中，1-283號殘基是蛋白質(zhì)上的氨基酸殘基，從284 號開始，就都是水了，所以這個命令的意思就是，約束整個蛋白質(zhì)，自由地優(yōu)化溶劑分子。因為溶劑分子是前面的tleap自動給加上的， 所以一定要額外多關(guān)注一些。 下面運行sander來執(zhí)行這個優(yōu)化： [snowyowls@localhost actualamber]$ sander -O -i min_1.in -p 1t4j.prmtop -c 1t4j.i npcrd -ref 1t4j.inpcrd -r 1t4j_min1.rst -o 1t4j_min1.out 命令中，-O表示覆蓋所有同名文件，-i min_1.in表示sander的控制文件是min_1.in，-p 1t4j.prmtop表示分子的拓撲文件 ，-c 1t4j.inpcrd表示坐標文件，-ref 1t4j.inpcrd是參考坐標文件，只有在控制文件中出現(xiàn)關(guān)鍵詞ntr=1的時候才需要給 sander指定-ref文件，這是約束原子的參考坐標，- ref 1t4j.inpcrd就是說以1t4j.inpcrd中的坐標為準進行約束原子的優(yōu)化。 以上這四個是輸入文件。-r 1t4j_min1.rst表示經(jīng)過模擬之后新的原子坐標會輸出到1t4j_min1.rst文件中，-o 1t4j_min1.out 則表示優(yōu)化過程中的相關(guān)信息都會寫入到1t4j_min1.out文件中。 運行起這個命令之后，等拿到 1t4j_min1.rst文件就意味著對溶劑的優(yōu)化已經(jīng)差不多了，顯然下面還需要對蛋白質(zhì)本身進行優(yōu)化， 這個優(yōu)化還要分兩步進行，控制文件分別是min_2.in 和min_3.in min_2.in Initial minimisation of our structures &cntrl imin=1, maxcyc=5000, ncyc=2500, cut=10, ntb=1,ntr=1, restraint_wt=0.5 restraintmask=’:1-283@CA,N,C’ / 在這里發(fā)生變化的是約束原子的范圍， ‘:1-283@CA,N,C’表示1-283號殘基中名叫CA，N和C的原子，這些原子實際上是蛋白質(zhì)主鏈上 的原子，也就是說這一次的優(yōu)化是約束了蛋白質(zhì)主鏈上的原子之后，對溶劑和側(cè)鏈原子進行自由優(yōu)化。 min_3.in Initial minimisation of our structures &cntrl imin=1, maxcyc=10000, ncyc=5000, cut=10, ntb=1, / 在這里不再進行約束原子的優(yōu)化了，對整個分子進行全原子優(yōu)化。 三步優(yōu)化的命令如下： [snowyowls@localhost actualamber]$ sander -O -i min_1.in -p 1t4j.prmtop -c 1t4j.inpcrd -ref 1t4j.inpcrd -r 1t4j_min1.rst -o 1t4j_min1.out [snowyowls@localhost actualamber]$ sander -O -i min_2.in -p 1t4j.prmtop -c 1t4j_min1.rst -ref 1t4j_min1.rst -r 1t4j_min2.rst -o 1t4j_min2.out [snowyowls@localhost actualamber]$ sander -O -i min_3.in -p 1t4j.prmtop -c 1t4j_min2.rst -r 1t4j_heat0.rst -o 1t4j_min3.out 接下來就是真正的分子動力學模擬了…… |
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xd200620940
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最后需要修改的是配體分子的原子名，這是工作量最大的事情，仔細觀察可以發(fā)現(xiàn)，一般PDB文件中配體的各個原子名稱，和我們上面通過antechamber 生成的49mod.mol2中原子名稱并不一致，這會造成leap無法識別這些原子，無法為這些原子賦予力參數(shù)和靜電參數(shù)， 因此需要手動更改蛋白質(zhì)文件中配體分子的原子名稱。 進行這一步可以同時用看圖軟件打開49mod.mol2和蛋白質(zhì)文件，隱藏蛋白質(zhì)文件中除配體分子以外的所有結(jié)構(gòu)，旋轉(zhuǎn)兩個文件，讓他們姿態(tài)相近，以方便觀察，并且在各自均標識原子名稱，然后用文字編輯軟件打開蛋白質(zhì)文件，核對看圖軟件中兩個分子對應的原子名稱，手動逐一修改。 這個是用antechamber做小分子力場最為困難的地方，相當?shù)牟蝗诵曰? |
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xd200620940
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因為之前只用GROMACS，對AMBER了解不多。最近GROMACS將AMBER力場包含了進來，對于配體小分子的轉(zhuǎn)化在網(wǎng)站的教程中也給出了一個方案（但沒有實例）。 根據(jù)該教程提到的方案，可以采用ACPYPE + ANTECHAMBER得到GROMACS格式的配體分子topology和GRO，因此上周我對該問題進行了系統(tǒng)地摸索。得到幾點體會： 1.antechamber做小分子參數(shù)時轉(zhuǎn)化成功與否與原子類型無關(guān)； 2.antechamber轉(zhuǎn)化小分子參數(shù)時要求PDB文件是氫飽和的，即從PDB庫中直接得到的小分子需加氫，才能進行參數(shù)計算； 3.若是采用繪圖軟件得到的PDB文件，即使氫已飽和，直接使用antechamber做參數(shù)也不會成功，卡在leap階段。經(jīng)過研讀教程，再比較pdb文件，找到了問題的關(guān)鍵。也得出第1點的結(jié)論。 關(guān)于antechamber以及acpype具體的使用步驟，近兩天我將開一個專帖詳細介紹，敬請蟲友們關(guān)注，謝謝！ [ Last edited by xd200620940 on 2011-4-11 at 19:32 ] |
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[考研] 085600材料與化工 +4 | 安全上岸！ 2026-03-16 | 4/200 |
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[考研] 271求調(diào)劑 +12 | 生如夏花… 2026-03-11 | 14/700 |
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[考研] 東南大學364求調(diào)劑 +5 | JasonYuiui 2026-03-15 | 5/250 |
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[考研] 藥學383 求調(diào)劑 +3 | 藥學chy 2026-03-15 | 4/200 |
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[考研] 328求調(diào)劑，英語六級551，有科研經(jīng)歷 +3 | 生物工程調(diào)劑 2026-03-16 | 4/200 |
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[考研] 機械專碩325，尋找調(diào)劑院校 +3 | y9999 2026-03-15 | 5/250 |
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[考研] 304求調(diào)劑 +3 | 曼殊2266 2026-03-14 | 3/150 |
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[考研] 285求調(diào)劑 +6 | ytter 2026-03-12 | 6/300 |
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[考研] 277材料科學與工程080500求調(diào)劑 +3 | 自由煎餅果子 2026-03-16 | 3/150 |
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[考研] 308求調(diào)劑 +3 | 是Lupa啊 2026-03-16 | 3/150 |
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[考研] 0856專碩279求調(diào)劑 +5 | 加油加油！? 2026-03-15 | 5/250 |
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[考研] 中科大材料專碩319求調(diào)劑 +3 | 孟鑫材料 2026-03-13 | 3/150 |
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[考研] 255求調(diào)劑 +3 | 李嘉慧， 2026-03-12 | 4/200 |
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[考研] 【0703化學調(diào)劑】-一志愿華中師范大學-六級475 +5 | Becho359 2026-03-11 | 5/250 |
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[考研] 材料工程,326分，求調(diào)劑 +6 | KRSLSR 2026-03-10 | 6/300 |
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[考研] 一志愿中科院，化學方向，295求調(diào)劑 +4 | 一氧二氮 2026-03-11 | 4/200 |
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[考研] 一志愿西南交大，材料專碩317求調(diào)劑 +5 | lx8568 2026-03-11 | 5/250 |
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[考研] 材料與化工085600調(diào)劑求老師收留 +9 | jiaanl 2026-03-11 | 9/450 |
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[考研] 301求調(diào)劑 +6 | Liyouyumairs 2026-03-11 | 6/300 |
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