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御劍江湖榮譽(yù)版主 (著名寫手)
天池冶海
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[交流]
【轉(zhuǎn)帖】用Amber+Gaussian做小分子力場(chǎng) 已有14人參與
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用Amber+Gaussian做小分子力場(chǎng)，不是我的研究領(lǐng)域，不過閱讀此篇文章，發(fā)現(xiàn)不錯(cuò)，轉(zhuǎn)載給此研究領(lǐng)域的蟲子們。。。 第一步：生成小分子模板 蛋白質(zhì)中各氨基酸殘基的力參數(shù)是預(yù)先存在的，但是很多模擬過程會(huì)涉及配體分子，這些有機(jī)小分子有很高的多樣性，他們的力參數(shù)和靜電信息不可能預(yù)存在庫文件中，需要根據(jù)需要自己計(jì)算生成模板。amber中的antechamber 程序就是生成小分子模板的。生成模板要進(jìn)行量子化學(xué)計(jì)算，這一步可以由antechamber中附帶的mopac完成，也可以由gaussian完成，這里介紹用gaussian計(jì)算的過程。 建議在計(jì)算前用sybyl軟件將小分子預(yù)先優(yōu)化，不要用gaussian優(yōu)化，大基組從頭計(jì)算進(jìn)行幾何優(yōu)化花費(fèi)的計(jì)算時(shí)間太長。gaussian計(jì)算的輸入文件可以用antechamber程序直接生成，生成后去掉其中關(guān)于幾何優(yōu)化的參數(shù)即可將小分子優(yōu)化后的結(jié)構(gòu)存儲(chǔ)為mol2各式，上傳到工作目錄，用antechamber程序生成gaussian輸入文件，命令如下： antechamber -i 49.mol2 -fi mol2 -o 49.in -fo gzmat 這樣可以生成49.in文件，下載到windows環(huán)境，運(yùn)行g(shù)aussian計(jì)算這個(gè)文件，如果發(fā)現(xiàn)計(jì)算時(shí)間過長或者內(nèi)存不足計(jì)算中斷，可以修改文件選擇小一些的基組。 獲得輸出文件49.out之后將它上傳到工作目錄，再用antechamber生成模板，命令如下： antechamber -i 49.out -fi gout -o 49mod.mol2 -fo mol2 -c resp 運(yùn)行之后就會(huì)生成一個(gè)新的mol2文件，如果用看圖軟件打開這個(gè)文件會(huì)發(fā)現(xiàn)，原子的顏色很怪異，這是因?yàn)閙ol2的原子名稱不是標(biāo)準(zhǔn)的原子名稱，看圖軟件無法識(shí)別。下面一步是檢查參數(shù)，因?yàn)榭赡軙?huì)有一些特殊的參數(shù)在gaff中不存在需要程序注入， 命令如下： parmchk -i 49mod.mol2 -f mol2 -o 49mod 這樣那些特殊的參數(shù)就存在49mod這個(gè)文件中了 第二步：處理蛋白質(zhì)文件 amber自帶的leap程序是處理蛋白質(zhì)文件的，他可以讀入PDB各式的蛋白質(zhì)文件，根據(jù)已有的力場(chǎng)模板為蛋白質(zhì)賦予鍵參數(shù)和靜電參數(shù)。 PDB格式的文件有時(shí)會(huì)帶有氫原子和孤對(duì)電子的信息，但是在這種格式下氫原子和孤對(duì)電子的命名不是標(biāo)準(zhǔn)命名，力場(chǎng)模板無法識(shí)別這種不標(biāo)準(zhǔn)的命名，因此需要將兩者的信息刪除 ATOM 12 1H ARG A 82 12.412 8.891 34.128 1.00 0.00 H 在PDB各式里面，氫原子的信息會(huì)在第13或者14列出現(xiàn)H字符，可以應(yīng)用grep命令刪除在13或者14列出現(xiàn)H的行命令如下： grep -v ‘^………….H’ 1t4j.pdb > x grep -v ‘^…………H’ x > 1t4j_noh.pdb 除了刪除氫和孤對(duì)電子，還應(yīng)該把文件中的結(jié)晶水、乙酸等分子刪除，這些分子的信息常常集中在文件的尾部，可以直接刪除。 處理過之后的蛋白質(zhì)文件，只包括各氨基酸殘基和小分子配體的重原子信息，模擬需要的氫原子和水分子將在leap中添加接下來需要進(jìn)一步整理蛋白質(zhì)文件，主要關(guān)注氨基酸的不同存在形態(tài)和小分子的原子名稱。半胱氨酸有兩種存在形態(tài)，有的是兩個(gè)半胱氨酸通過二硫鍵相連，有的則是自由的，兩種半胱氨酸在力場(chǎng)文件中是用不同的unit來表示的，這相當(dāng)于是兩個(gè)完全不同的氨基酸，需要手動(dòng)更改蛋白質(zhì)文件中半胱氨酸的名字，橋連的要用CYX，自由的用CYS 組氨酸有若干種質(zhì)子態(tài)，和半胱氨酸一樣，也需要查閱文獻(xiàn)確定這些質(zhì)子態(tài)，并更改殘基名稱 最后需要修改的是配體分子的原子名，這是工作量最大的事情，仔細(xì)觀察可以發(fā)現(xiàn)，一般PDB文件中配體的各個(gè)原子名稱，和我們上面通過antechamber 生成的49mod.mol2中原子名稱并不一致，這會(huì)造成leap無法識(shí)別這些原子，無法為這些原子賦予力參數(shù)和靜電參數(shù)， 因此需要手動(dòng)更改蛋白質(zhì)文件中配體分子的原子名稱。 進(jìn)行這一步可以同時(shí)用看圖軟件打開49mod.mol2和蛋白質(zhì)文件，隱藏蛋白質(zhì)文件中除配體分子以外的所有結(jié)構(gòu)，旋轉(zhuǎn)兩個(gè)文件，讓他們姿態(tài)相近，以方便觀察，并且在各自均標(biāo)識(shí)原子名稱，然后用文字編輯軟件打開蛋白質(zhì)文件，核對(duì)看圖軟件中兩個(gè)分子對(duì)應(yīng)的原子名稱，手動(dòng)逐一修改。 修改原子名稱需要極大的耐心和細(xì)心，如果發(fā)生錯(cuò)誤下一步的操作會(huì)無法繼續(xù)。我現(xiàn)在想到的也只有這個(gè)笨辦法，如果誰還有別的好法子，歡迎告訴我。 現(xiàn)在文件的準(zhǔn)備工作都已經(jīng)完成，該開始正式的模擬了 第三步：生成拓?fù)湮募妥鴺?biāo)文件 用amber進(jìn)行分子動(dòng)力學(xué)模擬需要坐標(biāo)和拓?fù)湮募�，坐�?biāo)文件記錄了各個(gè)質(zhì)點(diǎn)所座落的坐標(biāo)，拓?fù)湮募涗浟苏麄�(gè)體系各質(zhì)點(diǎn)之間的鏈接狀況、力參數(shù)電荷等信息。這兩個(gè)文件是由leap 程序生成的amber中有兩個(gè)leap程序，一個(gè)是純文字界面的tleap，一個(gè)是帶有圖形界面的Xleap。但是amber的圖形界面做得很差，用遠(yuǎn)程登錄使用圖形界面不僅麻煩而且慢，所以我比較偏愛使用tleap，兩個(gè)leap的命令是完全一樣的，其實(shí)用哪一個(gè)都無所謂。 啟動(dòng)tleap，在shell里輸入命令tleap，leap就啟動(dòng)了，shell里會(huì)顯示 -I: Adding /usr/local/amber8/antechamber-1.23/dat/leap/prep to search path. -I: Adding /usr/local/amber8/antechamber-1.23/dat/leap/lib to search path. -I: Adding /usr/local/amber8/antechamber-1.23/dat/leap/parm to search path. -I: Adding /usr/local/amber8/antechamber-1.23/dat/leap/cmd to search path. Welcome to LEaP! (no leaprc in search path) > 這個(gè)>是leap的提示符 下面要調(diào)入庫文件。amber是模擬生物分子的好手，主要就是依靠專門為蛋白質(zhì)多糖核酸量身訂做的amber力場(chǎng)，力場(chǎng)的所有參數(shù)都存 儲(chǔ)在庫文件里，所以打開leap第一件事便是調(diào)入庫文件。 amber提供了很多種庫，這里我們只用到兩個(gè)庫，gaff和02庫，輸入命令： >source leaprc.gaff >source leaprc.ff02 之后兩個(gè)庫就調(diào)入進(jìn)來了 這時(shí)可以用list命令看看庫里都有什么： 這里面羅列的就是庫里面的unit，包括20種氨基酸、糖以及核酸還有一些常見離子的參數(shù) 下面一步是調(diào)入配體分子的模板，首先補(bǔ)全參數(shù)，輸入命令： >loadamberparams 49mod 然后讀入模板文件,輸入命令： >MOL = loadmol2 49mod.mol2 其中MOL是unit的名字，要保證這個(gè)名字和pdb文件中配體的殘基名完全一致，否則系統(tǒng)仍然無法識(shí)別pdb文件中的小分子 現(xiàn)在再輸入list命令會(huì)發(fā)現(xiàn)庫里面多了一個(gè)unit: 那個(gè)就是配體分子的模板 下面讀入pdb文件，輸入命令： >comp = loadpdb 1t4j_noh.pdb 如果輸入這個(gè)命令之后，屏幕上出現(xiàn)了大量的創(chuàng)建unit或者atom的信息，如下所示，則說明上面一步的pdb文件處理沒有做好， 還需要重新處理，通常這種情況都發(fā)生在配體分子上面，有時(shí)則是因?yàn)榈鞍踪|(zhì)中存在特殊殘基。 Creating new UNIT for residue: FRJ sequence: 1 Created a new atom named: O36 within residue: .R Created a new atom named: S33 within residue: .R Created a new atom named: O35 within residue: .R Created a new atom named: N34 within residue: .R 如果屏幕僅僅顯示添加原子，這說明輸入的PDB文件中缺失了部分重原子，leap根據(jù)模板自動(dòng)補(bǔ)全了這些缺失的原子，這種情況 不會(huì)影響進(jìn)一步的計(jì)算 Added missing heavy atom: .R.A Added missing heavy atom: .R.A Added missing heavy atom: .R.A Added missing heavy atom: .R.A 根據(jù)體系的具體情況，還可能要將成對(duì)的CYX殘基中的二硫鍵相連，有時(shí)候還會(huì)鏈接其他原子，比如將糖基鏈接在氨基酸殘基上 ，用bond命令可以完成，命令用法如下： >bond comp.35.SG comp.179.SG 其中comp是剛才讀入的分子名稱，35和179是殘基序號(hào)，SG是CYX殘基模板中硫原子的名稱，用comp.35.SG這樣的語法就可以定 位一個(gè)原子 如果希望進(jìn)行考慮溶劑效應(yīng)的動(dòng)力學(xué)模擬，可能還需要為體系加上水，加水有很多種命令，這里只列舉一個(gè)： >solvatebox comp TIP3PBOX 10.0 solvatebox命令是說要加上一個(gè)方形的周期水箱，comp指要加水的分子，TIP3PBOX是選擇的水模板名稱，10.0是水箱子的半徑 有的體系總電荷不為0，為了模擬穩(wěn)定，需要加入抗衡離子，系統(tǒng)會(huì)自動(dòng)計(jì)算體系的靜電場(chǎng)分布，在合適的位置加上離子，命令如下： >addions comp Na+ 0 意思是用鈉離子把體系總電荷補(bǔ)平，還可以選擇其他庫里面有的離子。 完成這一步之后就可以輸出拓?fù)湮募妥鴺?biāo)文件了，但是為了方便起見，在運(yùn)行最后一步之前要先把leap里加工好的分子單獨(dú)存 成一個(gè)庫文件，以后可以直接調(diào)用這個(gè)庫文件，免得重復(fù)上面的操作： >saveoff comp 1taj.off 這樣就生成了一個(gè)off文件在那里，下面輸出拓?fù)湮募妥鴺?biāo)文件 >saveamberparm comp 1t4j.prmtop 1t4j.inpcrd Checking Unit. Building topology. Building atom parameters. Building bond parameters. Building angle parameters. Building proper torsion parameters. Building improper torsion parameters. total 1 improper torsion applied Building H-Bond parameters. Not Marking per-residue atom chain types. Marking per-residue atom chain types. (Residues lacking connect0/connect1 - these don’t have chain types marked: res total affected CMET 1 ) (no restraints) >quit 現(xiàn)在準(zhǔn)備好拓?fù)湮募妥鴺?biāo)文件，接下來就可以開始能量優(yōu)化和動(dòng)力學(xué)模擬了。如果愿意的話還可以用ambpdb這個(gè)命令生成一 個(gè)pdb文件，直觀地看一看生成了什么東西，命令如下： [snowyowls@localhost actualamber]$ ambpdb -p 1t4j.prmtop <1t4j.inpcrd> kankan.pdb | New format PARM file being parsed. | Version = 1.000 Date = 09/08/06 Time = 16:36:09 [snowyowls@localhost actualamber]$ 可以下載之后用看圖軟件欣賞，如果加了溶劑盒子的話，看的時(shí)候可要小心，會(huì)恨嚇人的樣子。 第四步：能量優(yōu)化 用amber進(jìn)行分子動(dòng)力學(xué)模擬需要坐標(biāo)和拓?fù)湮募�，這在上一步已經(jīng)完成了，分別生成了1t4j.prmtop 和1t4j.inpcrd兩個(gè)文件 ，下面一步就是動(dòng)力學(xué)模擬之前的能量優(yōu)化了。 由于我們進(jìn)行的起始結(jié)構(gòu)來自晶體結(jié)構(gòu)或者同源模建，所以在分子內(nèi)部存在著一定的張力，能量優(yōu)化就是在真正的動(dòng)力學(xué)之前， 釋放這些張力，如果沒有這個(gè)步驟，在動(dòng)力學(xué)模擬開始之后，整個(gè)分子可能會(huì)因此散架。 能量優(yōu)化由sander模塊完成，運(yùn)行sander至少需要三個(gè)輸入文件，分別是分子的拓?fù)湮募�，坐�?biāo)文件以及sander的控制文件。 現(xiàn)在分子的拓?fù)湮募妥鴺?biāo)文件已經(jīng)完成，需要建立輸入文件，min_1.in Initial minimisation of our structures &cntrl imin=1, maxcyc=4000, ncyc=2000, cut=10, ntb=1,ntr=1, restraint_wt=0.5 restraintmask=’:1-283′ / 文件首行是說明，說明這項(xiàng)任務(wù)的基本情況； &cntrl與/之間的部分是模擬的參數(shù) 其中imin=1表示任務(wù)是能量優(yōu)化，maxcyc=4000表示能量優(yōu)化共進(jìn)行4000步，ncyc=2000表示在整個(gè)能量優(yōu)化的4000步中， 前 2000步采用最陡下降法，在2000步之后轉(zhuǎn)換為共軛梯度法，如果模擬的時(shí)候不希望進(jìn)行方法的轉(zhuǎn)換，可以再加入另一 個(gè)關(guān)鍵詞NTMIN，如果NTMIN =0則全程使用共軛梯度法，NTMIN=2則全程使用最陡下降法，此外還有=3和=4的選項(xiàng)，分別是xmin法和lmod法 ，具體情況可以看手冊(cè)。 第二行的cut=10表示非鍵相互作用的截?cái)嘀�，單位是埃�?ntb=1表示使用周期邊界條件，這個(gè)選項(xiàng)要和前面生成的拓?fù)湮募鴺?biāo)文件相匹配， 如果前面加溶劑時(shí)候用的是盒子水，就設(shè)置ntb=1，如果加的是層水，那就應(yīng)該選擇ntb=0；ntr=1表示在能量優(yōu)化的過程中要約束一些原子， 約束的是哪些原子呢？后面有。 第三行和第四行都是關(guān)于約束原子的信息，restraint_wt=0.5限定了約束的力常數(shù)，在這里約束原子就是把原子用一根彈簧拉在固定的 位置上，一旦原子偏離固定的位置，系統(tǒng)就會(huì)給他施加一個(gè)回復(fù)力，偏離的越遠(yuǎn)，回復(fù)力越大，回復(fù)力就是由這個(gè)力常數(shù)決定的，單位是 Kcal/(mol*A)。 restraintmask=’:1-283′表示約束的是從1到283號(hào)殘基，在這個(gè)分子中，1-283號(hào)殘基是蛋白質(zhì)上的氨基酸殘基，從284 號(hào)開始，就都是水了，所以這個(gè)命令的意思就是，約束整個(gè)蛋白質(zhì)，自由地優(yōu)化溶劑分子。因?yàn)槿軇┓肿邮乔懊娴膖leap自動(dòng)給加上的， 所以一定要額外多關(guān)注一些。 下面運(yùn)行sander來執(zhí)行這個(gè)優(yōu)化： [snowyowls@localhost actualamber]$ sander -O -i min_1.in -p 1t4j.prmtop -c 1t4j.i npcrd -ref 1t4j.inpcrd -r 1t4j_min1.rst -o 1t4j_min1.out 命令中，-O表示覆蓋所有同名文件，-i min_1.in表示sander的控制文件是min_1.in，-p 1t4j.prmtop表示分子的拓?fù)湮募?br /> ，-c 1t4j.inpcrd表示坐標(biāo)文件，-ref 1t4j.inpcrd是參考坐標(biāo)文件，只有在控制文件中出現(xiàn)關(guān)鍵詞ntr=1的時(shí)候才需要給 sander指定-ref文件，這是約束原子的參考坐標(biāo)，- ref 1t4j.inpcrd就是說以1t4j.inpcrd中的坐標(biāo)為準(zhǔn)進(jìn)行約束原子的優(yōu)化。 以上這四個(gè)是輸入文件。-r 1t4j_min1.rst表示經(jīng)過模擬之后新的原子坐標(biāo)會(huì)輸出到1t4j_min1.rst文件中，-o 1t4j_min1.out 則表示優(yōu)化過程中的相關(guān)信息都會(huì)寫入到1t4j_min1.out文件中。 運(yùn)行起這個(gè)命令之后，等拿到 1t4j_min1.rst文件就意味著對(duì)溶劑的優(yōu)化已經(jīng)差不多了，顯然下面還需要對(duì)蛋白質(zhì)本身進(jìn)行優(yōu)化， 這個(gè)優(yōu)化還要分兩步進(jìn)行，控制文件分別是min_2.in 和min_3.in min_2.in Initial minimisation of our structures &cntrl imin=1, maxcyc=5000, ncyc=2500, cut=10, ntb=1,ntr=1, restraint_wt=0.5 restraintmask=’:1-283@CA,N,C’ / 在這里發(fā)生變化的是約束原子的范圍， ‘:1-283@CA,N,C’表示1-283號(hào)殘基中名叫CA，N和C的原子，這些原子實(shí)際上是蛋白質(zhì)主鏈上 的原子，也就是說這一次的優(yōu)化是約束了蛋白質(zhì)主鏈上的原子之后，對(duì)溶劑和側(cè)鏈原子進(jìn)行自由優(yōu)化。 min_3.in Initial minimisation of our structures &cntrl imin=1, maxcyc=10000, ncyc=5000, cut=10, ntb=1, / 在這里不再進(jìn)行約束原子的優(yōu)化了，對(duì)整個(gè)分子進(jìn)行全原子優(yōu)化。 三步優(yōu)化的命令如下： [snowyowls@localhost actualamber]$ sander -O -i min_1.in -p 1t4j.prmtop -c 1t4j.inpcrd -ref 1t4j.inpcrd -r 1t4j_min1.rst -o 1t4j_min1.out [snowyowls@localhost actualamber]$ sander -O -i min_2.in -p 1t4j.prmtop -c 1t4j_min1.rst -ref 1t4j_min1.rst -r 1t4j_min2.rst -o 1t4j_min2.out [snowyowls@localhost actualamber]$ sander -O -i min_3.in -p 1t4j.prmtop -c 1t4j_min2.rst -r 1t4j_heat0.rst -o 1t4j_min3.out 接下來就是真正的分子動(dòng)力學(xué)模擬了…… |
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御劍江湖(金幣+3): 謝謝！ 2011-04-10 11:28:01
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最后需要修改的是配體分子的原子名，這是工作量最大的事情，仔細(xì)觀察可以發(fā)現(xiàn)，一般PDB文件中配體的各個(gè)原子名稱，和我們上面通過antechamber 生成的49mod.mol2中原子名稱并不一致，這會(huì)造成leap無法識(shí)別這些原子，無法為這些原子賦予力參數(shù)和靜電參數(shù)， 因此需要手動(dòng)更改蛋白質(zhì)文件中配體分子的原子名稱。 進(jìn)行這一步可以同時(shí)用看圖軟件打開49mod.mol2和蛋白質(zhì)文件，隱藏蛋白質(zhì)文件中除配體分子以外的所有結(jié)構(gòu)，旋轉(zhuǎn)兩個(gè)文件，讓他們姿態(tài)相近，以方便觀察，并且在各自均標(biāo)識(shí)原子名稱，然后用文字編輯軟件打開蛋白質(zhì)文件，核對(duì)看圖軟件中兩個(gè)分子對(duì)應(yīng)的原子名稱，手動(dòng)逐一修改。 這個(gè)是用antechamber做小分子力場(chǎng)最為困難的地方，相當(dāng)?shù)牟蝗诵曰? |
2樓2011-04-10 11:25:22
3樓2011-04-10 18:00:41
4樓2011-04-10 23:10:46
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