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linyingjia至尊木蟲 (職業(yè)作家)
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[交流]
蛋白質 熱變性 的原理是什么呢 已有3人參與
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為什么有的酶高溫也有活性 有的就沒有 蛋白質熱穩(wěn)定性的關鍵是什么呢 |
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2樓2012-11-21 01:39:24
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小木蟲: 金幣+0.5, 給個紅包，謝謝回帖
wizardfan: 金幣+2, 謝謝分享 2012-11-21 05:41:26
小木蟲: 金幣+0.5, 給個紅包，謝謝回帖
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以前也有這樣的疑問，在網(wǎng)上找的。 1.2.3.1 耐熱酶天然構象的耐熱機制 (1). 氨基酸組成 高溫下嗜熱酶中一些氨基酸會出現(xiàn)共價修飾作用主要Asn、Gln、Ser、Cys等氨基酸的脫氨、氧化水解、二硫鍵相互轉化等，因此這些不穩(wěn)定氨基酸在嗜熱酶中含量較低。而Pro、Arg、Glu含量較高。Pro由于其結構熵比其它氨基酸小且更易折疊，一旦折疊則需要更多的能量才能解開，所以Pro在嗜熱酶中含量高于常溫酶，Arg和Glu分別比帶同種電荷的氨基酸有更大的側鏈，側鏈所提供的疏水作用及離子間相互作用有助于提高蛋白質的熱穩(wěn)定性。在螺旋的排布中，有支鏈的氨基酸（如Va l、Th r）結構上會有更多的限制， 因此，它們在嗜熱酶中出現(xiàn)的頻率很低 。 (2). 共價鍵的抗性 嗜熱酶是通過共價修飾而非解折疊失活的，共價鍵抗性越強的酶 越穩(wěn)定。已表明，二硫鍵在60℃—80℃時，可穩(wěn)定嗜熱酶。 (3). α-螺旋的穩(wěn)定性 引入易形成螺旋的氨基酸殘基可增加α-螺旋的穩(wěn)定性，Al a常出現(xiàn)在嗜熱酶的螺旋中。已有人將一個及多個Ala引入T 溶菌酶的螺旋中，除Leu133Ala突變（增加內(nèi)部空穴且減少了螺旋的局部剛性）外，所有突變都增加了酶的穩(wěn)定性。 (4). 疏水作用 人們認為疏水作用為蛋白質在水溶液中折疊提供能量。PaceC N對四種酶的72個脂肪側鏈突變中發(fā)現(xiàn)，每一個包埋的-CH為酶構象的穩(wěn)定提供了平均1.3 kcal*mol的能量 。 (5). 氫鍵 氫鍵對蛋白質穩(wěn)定性的貢獻早已被定點突變所證實，但直到1996年才被常溫酶與嗜熱酶的結構比較結果所驗證。J.Tanner等比較了T.aquati—cus GAPDH與其它三種同源酶的結果發(fā)現(xiàn)，耐熱性與亞基間的氫鍵(帶電基團-中性基團)數(shù)目成正相關。Hideaki S等研究也發(fā)現(xiàn)，嗜熱菌Chlorobium tepidum的蘋果酸脫氫酶(MDH)每個亞基間的氫鍵比常溫菌Chlorobium vibrioforme MDH 的要多。比較常溫酶與嗜熱酶的結構發(fā)現(xiàn)，這種耐熱相關性廣泛存在于自然界 。 (6). 離子網(wǎng)狀結構 極端蛋白質的晶體結構表明，離子對可能在超嗜熱蛋白(其中疏水效應較小)的穩(wěn)定中起主要作用，它可使二級結構穩(wěn)定，增強其剛性。從超嗜熱菌及常溫菌中分離到的 葡萄糖苷酶的結構比較也表明，超嗜熱酶在其蛋白表面有更多的離子對，因此更耐熱 。嗜熱酶Arg／Lys比常溫酶更高Arg在高溫下可更好地參與離子鍵形成，可能由于其含 胍基及其更長的側鏈，比Lys提供離子鍵的范圍更廣。離子網(wǎng)狀結構比疏水作用的作用范圍更大，這在超嗜熱酶中得到證實。 (7). 寡聚體的形成 已發(fā)現(xiàn)，一些嗜熱酶的寡聚體比其同源常溫酶更復雜，后者常以單體或二聚體形式存在 。例如，超嗜熱菌Thermotoga maritima的鐵氫化酶以四聚體形式存在，而常溫菌中的該酶主要為單體或二聚體。另外，超嗜熱菌Methanococcus annaschii的分枝酸變位酶可能形成二聚體的四級結構以提高其耐熱性 。這些寡聚體常以酸性和堿性側鏈形成的網(wǎng)狀結構而結合在一起的。 (8). 表面環(huán)的穩(wěn)定性 長期以來，表面環(huán)和轉角一直被認為是蛋白質穩(wěn)定中的“弱連接” �，F(xiàn)在的數(shù)據(jù)表明：它們在蛋白質的穩(wěn)定性上起重要作用。嗜熱酶比同源常溫酶的表面環(huán)更短，存在于常溫酶的a一螺旋附近的其它環(huán)，在嗜熱酶中也被縮短，這些變化增加了蛋白質的緊密性而減少了其柔性。除此效應外，表面環(huán)及轉角還可促進嗜熱酶的二級結構間和結構域間的相互作用。研究靶β-轉角的幾個定點突變表明，在轉角中引入“額外”的彎曲或減少構象拉力可增加蛋白質的穩(wěn)定性。處于構象拉力的環(huán)或轉角中的Pro�？稍鰪妰上噜徍嗽亻g的穩(wěn)定相互作用(以一種類似于拉鏈的形式)，因此可增強蛋白質的剛性。 1.2.3.2 環(huán)境因素對嗜熱酶耐熱性的影響 (1). 金屬離子（如Ca 、Mg 、K 、Zn 等） Ca 能提高許多酶的耐熱性。幾乎一半以上的堿性蛋白酶在Ca 存在下能在65℃的條件下維持15min。推測Ca 與Asn、Gln的羰基形成配位鍵，對穩(wěn)定酶分子的三維結構有重要作用，且Ca 還可以抵消酶分子表面的負電荷帶來的不穩(wěn)定性的影響。此外，Zn 、K 及Mg 也有穩(wěn)定某些酶的作用。 (2). 化學修飾——糖基化等 糖蛋白中寡糖的存在�？稍黾悠淙芙庑�、阻止其聚合。糖基化可使蛋白質的三級結構有效裝配，進而影響新合成蛋白質和天然蛋白質的穩(wěn)定性。 (3). 其它胞內(nèi)蛋白質（包括分子伴侶） 當環(huán)境溫度達到最高生長溫度并接近胞內(nèi)蛋白質與酶的變性溫度時，分子伴侶通過重新折疊來保護其它蛋白質及酶的活性，從而使嗜熱菌適應高溫環(huán)境。 (4). 超高壓的使用 升高壓力可使酶結構更緊密，疏水作用更穩(wěn)定，因而具有更高的耐熱性。Michels P C 報道Methanococcus jannaschii蛋白酶在50.5MPa（500atm），125℃ 時，酶反應速率增加3.4倍，耐熱性提高2.7倍，推測出酶的活性區(qū)可能剛性更強。 |
3樓2012-11-21 02:17:41
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